Die extrazelluläre Matrix (ECM) von Volvox carteri ist in 4 Zonen strukturiert (Kirk et al., 1986):

FZ  flagellar zone

BZ  boundary zone

CZ  cellular zone

DZ  deep zone

Jede Zone kann durch ihre Ultrastruktur und charakteristische ECM-Glykoproteine definiert werden.

• FZ und BZ sind in Volvox noch wenig charakterisiert, zeigen aber mit Chlamydomonas reinhardtii strukturelle Ähnlichkeiten (Kirk et al., 1986). Bisher wurde ein einziges Gen, das für ein BZ-Glykoprotein (I-SG) in Volvox codiert, kloniert und charakterisiert (Ertl et al., 1992).
   

• CZ ist in der Hauptsache aus zwei unlöslichen, quervernetzten Glykoproteinen aufgebaut, wie eine SDS-PAGE nach Extraktion mit SDS bei 95°C und anschließender HF-Spaltung zeigt (Godl et al., 1995). Das sulfatierte Glykoprotein SSG 185 ist die monomere Vorstufe der CZ3-Zone, wie immunologische Techniken (Ertl et al., 1989) zeigen konnten. Die Primärstruktur und die Kohlenhydratstruktur (Ertl et al., 1989) sind aufgeklärt und legen eine Quervernetzung über Ara-Phosphodiester (Holst et al., 1989) nahe. Pherophorine gehören zu einer ECM-Proteinfamilie, die Homologien zum Sexpheromon aufweisen. Sie werden mit erstaunlich unterschiedlichen Eigenschaften in verschiedenen Zonen der ECM exprimiert.  Die Pherophorine I und III sind charakteristisch für asexuell wachsende Kolonien (Godl et al., 1995) und sind neben dem SSG 185 Hauptkomponenten der CZ.
   

• DZ-Proteine waren bisher wenig definiert, konnten aber in letzter Zeit in unserem Labor genauer charakterisiert werden. In asexuellen Kolonien konnte ein hydroxyprolinreiches Glykoprotein (DZ3) als Hauptkomponente in der DZ identifiziert werden. Die monomeren Bausteine scheinen auch bei diesem Protein über Ara-Phosphodiester verbrückt zu sein.